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中国生物工程杂志

CHINA BIOTECHNOLOGY
中国生物工程杂志  2009, Vol. 29 Issue (10): 64-68    
研究报告     
链球菌G蛋白IgG结合域(GBx)的融合表达及其IgG结合活性的比较分析
黄雪年,许杨*,李燕萍
南昌大学食品科学与技术国家重点实验室 南昌大学中德联合研究院 南昌 330047
Study on Fused Expression of the IgG-binding Domain of Streptococcal Protein G and Its IgG-binding Activity
HUANG Xue-nian,XU Yang,LI Yan-ping
State Key Laboratory of Food Science and Technology, Sino-Germany Joint Research Institute, Nanchang University, Nanchang 330047, China
 全文: PDF(525 KB)   HTML
摘要:

链球菌G蛋白的IgG结合域能够特异性地结合IgG 的Fc区,是制备免疫微阵列的一种理想的IgG固定材料。克隆表达了具有IgG结合活性的3种IgG结合域的GST融合蛋白(GST-GBx),该3种蛋白分别含有1个、2个和3个IgG结合域。采用ELISA对三蛋白IgG结合能力进行了比较分析。结果表明在含B-Domain的量相同的情况下,GST-GB3蛋白固定IgG的量最多,其次为GST-GB2,GST-GB1最弱;对IgG的灵敏度也是GST-GB3最强,GST-GB1最弱,提示GST-GB3固定IgG的能力较其他两蛋白具有明显优势。

关键词: 链球菌G蛋白IgG结合域GST融合蛋白IgG结合能力ELISA    
Abstract:

The IgG binding domain of Streptococcal Protein G which can selectively immobilizes the Fc regions of immunoglobulin G (IgG) is a kind of good material for oriented immobilization of antibodies in antibody microarrays. Here, genetically engineered three glutathione S-transferase (GST) fused proteins ,bearing one, two and three B-Domains respectively(GST-GBx). The IgG-bindding ability of GST-GBx was investigated by ELISA. The date revealed that when the B-domain’s quantity of GST-GBx is identical, the GST-GB3 is the most efficient protein among three GST-GBx protein both the capacity and sensibility of binding IgG. The GST-GB2 is the next one and GST-GB1 is the least one. Thus,the GST-GB3 has significantly predominance in comparison to GST-GB2 and GST-GB1.

Key words: Streptococcal Protein G    B-domain    GST fused proteins    IgG-binding ability    ELISA
收稿日期: 2009-06-12 出版日期: 2009-10-29
ZTFLH:  Q819  
通讯作者: 许杨     E-mail: xuyang1951@yahoo.com.cn
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黄雪年
许杨
李燕萍

引用本文:

黄雪年 许杨 李燕萍. 链球菌G蛋白IgG结合域(GBx)的融合表达及其IgG结合活性的比较分析[J]. 中国生物工程杂志, 2009, 29(10): 64-68.

HUANG Xue-Nian, HU Yang, LI Yan-Ping. Study on Fused Expression of the IgG-binding Domain of Streptococcal Protein G and Its IgG-binding Activity. China Biotechnology, 2009, 29(10): 64-68.

链接本文:

https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/        https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/Y2009/V29/I10/64

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