在E .coliDH5α中表达26肽蜂毒素与基因变构人白细胞介素2的嵌合体蛋白 ,并进行初步纯化和抗原性检测。利用剪接式重叠延伸 (splicedoverlapextension ,SOE)技术在26肽蜂毒素与基因变构IL-2的基因之间导入四个易形成空间结构的氨基酸残基组成的连接肽 (Gly4Ser)3,构建嵌合体蛋白的基因,克隆到原核表达载体pGEX4T-2中,重组质粒转化宿主菌DH5α,经IPTG诱导表达目的融合蛋白,纯化蛋白经Thrombin酶切后进行SDS-PAGE与Western-blot鉴定。结果表明重组蛋白有良好的抗原性 。
山东省自然科学基金(E99C02);教育部高等院校骨干教师专项资金重点资助课题;青岛大学科研基金项目
钱冬萌, 侯伟, 闫志勇, 赵百慧, 付强, 王斌. 26肽蜂毒素与基因变构IL-2嵌合蛋白的原核表达、纯化及活性测定[J]. 中国生物工程杂志, 2004, 24(10): 56-58.
https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/Y2004/V24/I10/56
Cited