凝血酶抑制剂TTI的表达及性质研究

中国生物工程杂志

2008, Vol. 28

Issue (10): 28-32

研究报告

凝血酶抑制剂TTI的表达及性质研究

谢丽萍尚珂朱春宝朱宝泉胡又佳

上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室

Expression and characterization of thrombin inhibitor TTI

以此为准：上海中山北一路1111号创新中心201室200437

全文: PDF(594 KB) HTML

摘要：

将来源于采采蝇的TTI基因序列改造成大肠杆菌偏爱密码子，利用重组PCR方法获得TTI目的基因片段，在大肠杆菌中得到高效表达。经纯化获得了纯度高于98%的融合蛋白，建立了酶活测定方法。实验证明融合蛋白具有抑制凝血酶的活性。当凝血酶浓度为10U/ml，纯化的融合TTI体积为10 l，底物浓度为250 mol/L，融合蛋白对凝血酶的抑制率为73%，确定反应类型为竞争性抑制，Ki为35 mol/L。

Abstract:

TTI gene coding for Tsetse thrombin inhibitor was modified with E.coli bias codon and expressed in Escherichia coli with high efficiency. Recombinant protein was purified to more than 98% purity. Assay for enzyme activity determination was set up. The result showed that the fusion protein exhibited inhibiting activity for thrombin. Inhibitory rate of purified TTI was 73% when concentration of thrombin and substrate was 10U/ml and 250 mol/L respectively. Inhibition pattern was determined as competitive with ki at 35 mol/L.

收稿日期: 2008-04-30 出版日期: 2008-10-25

通讯作者: 胡又佳

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引用本文:

谢丽萍,尚珂,朱春宝,朱宝泉,胡又佳. 凝血酶抑制剂TTI的表达及性质研究[J]. 中国生物工程杂志, 2008, 28(10): 28-32.

. Expression and characterization of thrombin inhibitor TTI. China Biotechnology, 2008, 28(10): 28-32.

链接本文:

https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/ 或 https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/Y2008/V28/I10/28

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