柞蚕抗菌肽CA<sub>1</sub>的分离

中国生物工程杂志

2004, Vol. 24

Issue (7): 85-88

论文

柞蚕抗菌肽CA₁的分离

廖富蘋¹, 山川稔², 朝冈爱², 石桥纯², 黄自然¹, 林健荣¹, 赵亚华¹

1. 华南农业大学, 广州 510642;
2. 农业生物资源研究所, 日本筑波 305-8634)

全文: PDF(246 KB) HTML

摘要：

应用FPLC、HPLC系统配合MALDI TOF MS等技术 ,分离得到一个以灭活的Escherichiacoli诱导产生的具有明显杀菌活性的柞蚕抗菌肽CA₁。自动蛋白质序列分析仪测定其一级结构为WNPFKELERAGSRVRDAIISAGVAVATVAQATAILK ,含有 36个氨基酸残基 ,经联机检索 ,与cecropinD有 88%的同源性 ,仅有 4个氨基酸残基的差异 ,其中铰链区第 2 1～ 2 3位氨基酸为AGV ,与已知柞蚕抗菌肽A、D铰链区AGP有所不同 ,提示抗菌肽存在多态性。

关键词： 柞蚕; 抗菌肽; 分离纯化; 一级结构

收稿日期: 2004-03-02 出版日期: 2004-07-25

基金资助:

国家自然科学基金资助项目(30170717)

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引用本文:

廖富蘋, 山川稔, 朝冈爱, 石桥纯, 黄自然, 林健荣, 赵亚华. 柞蚕抗菌肽CA₁的分离[J]. 中国生物工程杂志, 2004, 24(7): 85-88.

链接本文:

https://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/Y2004/V24/I7/85

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